现有的蛋白质几何模型多采用局部几何特征（如采样点、法向量、曲率）来描述分子表面。这类表示能够捕获可见的形状信息，但未能显式建模表面以下的体积组织，也缺乏统一的残基级体积坐标系。\ \ 我们提出 Protein‑TetSphere，一种面向残基的体积化表示。首先对每条蛋白链进行四面体划分，得到与单个残基对应的局部体积区域；随后将这些局部体积注册到一个固定拓扑的四面体参考结构，并在公共的拉普拉斯基底上进行表示。该注册过程在残基之间建立了一致的体积坐标，使得局部三维形变能够与表面几何和化学信息共同融入多模态蛋白表征。\ \ 我们在三个任务上评估了 Protein‑TetSphere：配体结合口袋分类、蛋白‑蛋白界面预测以及新型蛋白结合体设计。实验结果显示，配体口袋的平衡准确率从 $0.795$ 提升至 $0.826$；Pinder‑Pair/ Site 的 AUROC 分别从 $0.914/0.852$ 提升至 $0.932/0.866$；在 BoltzGen 挑战集上，结合体设计成功率从 $14.95\%$ 提升至 $19.90\%$，在 ProtDBench 骨干层面提升至 $32.19\%$（原为 $27.62\%$）。这些结果表明，注册的体积几何能够提供超越表面信息的空间补充，提升蛋白质识别、相互作用和设计的性能。\ \ 点评